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La toxina extracelular alfa-hemolisina (HlyA), miembro representativo de la familia de toxinas designadas RTX (Repeats in Toxin), es un importante factor de virulencia producido por varias cepas patógenas de E coli. En particular HlyA se ha relacionado con enfermedades extraintestinales como infecciones del tracto genitourinario, meningitis y septicemia. Como otras proteínas de la familia RTX, un operón compuesto por 4 genes (hlyABCD) es responsable de la síntesis, activación por maduración postraduccional y secreción de la toxina activa. En el presente trabajo de tesis se presentan resultados que contribuyen a esclarecer a nivel molecular el mecanismo de acción de la toxina de gran importancia para permitir el desarrollo y diseńo racional de estrategias terapéuticas. Por otro lado, el interés de estos estudios radica no solo en conocer en mayor detalle el mecanismo de acción de HlyA, sino que puede considerarse como un caso particular del problema mas general desde el punto de vista biológico concerniente a la inserción y traslocación de proteínas de elevado peso molecular en membranas, contribuyendo así al conocimiento básico en el área de la interacción lípido-proteína.
